Die biologische Rolle von Aminosäuren, Proteinen und Peptiden für das reibungslose Funktionieren und die Regeneration des Körpers

Aminosäuren unterschiedlicher Kettenlänge und -sequenz können Dimere und Polymere bilden. Je nach Anzahl der Aminosäurereste in der Polymerkette werden die Polymere in Peptide und Proteine unterteilt. Peptide enthalten in ihrer Struktur etwa 50 Aminosäuren, während Proteine in einer oder mehreren Ketten eine größere Anzahl von Aminosäureresten als Peptide aufweisen. Sowohl Aminosäuren als auch Proteine und Peptide spielen eine wichtige Rolle für das ordnungsgemäße Funktionieren des Organismus. Dank moderner Peptidtherapien kann die Regeneration des Organismus ermöglicht werden.

Schlüsselwörter: Peptid · Aminosäure · Protein · α-Helix · β-Faltblatt · unpolare Kette · Alanin · Valin · Leucin · Isoleucin · Phenylalanin · Tryptophan · Methionin · Prolin · Glycin · Serin · Threonin · Tyrosin · Cystein · Asparagin · Glutamin · Asparaginsäure · Glutaminsäure · Konfiguration · Konformation · Dipeptid · Oligopeptid · Peptidbindung · Wachstumshormon

Abkürzungsverzeichnis: ACTH - Adrenocorticotropin; CRH - Corticoliberin; POMC - Proopiomelanocortin; MMC - migrierender motorischer Komplex; GRPP - Glicentin-abhängiges pankreatisches Polypeptid; HGH - Wachstumshormon

Die biologische Rolle von Aminosäuren, Proteinen und Peptiden für das ordnungsgemäße Funktionieren und die Regeneration des Organismus wird im Folgenden dargestellt, um ihre Wirkungsweise und Möglichkeiten zu verdeutlichen.

Charakterisierung von Aminosäuren

Aminosäuren gehören zu den am besten erforschten Bestandteilen lebender Organismen und treten als Derivate organischer Säuren auf, bei denen mindestens ein Wasserstoffatom durch eine Aminogruppe ersetzt wird. Sie sind weit verbreitete Bestandteile, die sowohl in freier als auch in gebundener Form - im Fall von Peptiden oder Proteinen - vorkommen. Jede in Proteinen vorkommende Aminosäure, mit Ausnahme von Prolin und Hydroxyprolin, besitzt eine Aminogruppe am α-Kohlenstoff und eine Seitenkette R, die unterschiedlich aufgebaut sein kann und mit demselben Kohlenstoffatom verbunden ist.

[caption id="attachment_626" align="aligncenter" width="600"] Abb. 1. Allgemeine Formel einer Aminosäure. A. In freier Form B. Als Zwitterion.[/caption]

In der Umwelt sind etwa 300 Aminosäuren bekannt, aber nur 22 kommen häufig vor, von denen 2 zusätzliche relativ neu entdeckt wurden und nur in einigen Proteinen vorkommen. Die Anwesenheit und Position der bereits bekannten Aminosäuren in der Proteinstruktur wird durch genetische Eigenschaften bestimmt, in einigen Fällen ist es das Ergebnis posttranslationaler Modifikation von Aminosäureresten, die zuvor in die Proteinkette eingebaut wurden. Die übrigen Aminosäuren können in freier Form oder in nicht-proteingebundenen Verbindungen vorkommen. Die Rolle einer Aminosäure im Protein wird durch die Struktur ihrer Seitenkette bestimmt, wodurch Aminosäuren in mehrere Gruppen eingeteilt werden, abhängig von der Art der Seitenketten, die die Aminosäure besitzt.

Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten

Zur Gruppe der Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten gehören: Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Methionin, Prolin und Glycin. Bei den letzten beiden genannten Aminosäuren gibt es eine gewisse Abhängigkeit. Prolin als untypisches Beispiel besitzt keine α-Aminogruppe, sondern eine Iminogruppe, die in die Struktur des Pyrrolidinrings eingebaut ist. Die biologische Rolle von Aminosäuren, Proteinen und Peptiden für das ordnungsgemäße Funktionieren und die Regeneration des Organismus

Glycin hat dagegen keine Seitenkette, wo es durch ein Wasserstoffatom ersetzt wird. Jede der genannten Aminosäuren hat eine unpolare Seitenkette, die nicht in der Lage ist, Protonen aufzunehmen oder abzugeben, und nicht an der Bildung von Wasserstoff- oder ionischen Bindungen beteiligt ist. Die Seitenkette wird meist als lipophil oder hydrophob bezeichnet - sie bindet kein Wasser. Solche Ketten meiden die wässrige Umgebung, indem sie aneinander haften und zum Inneren des Proteinmoleküls gerichtet sind. Wenn sie sich in einer wässrigen Umgebung befinden, lässt sich ihr Verhalten am besten mit dem Verhalten von Öltropfen vergleichen: Sie verbinden sich zu größeren Tropfen und verringern so den Kontakt mit Wasser.

[caption id="attachment_627" align="aligncenter" width="600"] Abb. 2. Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten.[/caption]

Aminosäuren mit polaren, ungeladenen Seitenketten

Zur Gruppe der Aminosäuren mit polaren, ungeladenen Seitenketten gehören: Serin, Threonin, Tyrosin, Cystein, Asparagin und Glutamin. Die aufgeführten Aminosäuren haben bei neutralem pH-Wert eine Nettoladung von null, jedoch können Cystein und Tyrosin bei basischem pH-Wert ein Proton verlieren. Serin, Threonin und Tyrosin sind in der Lage, Wasserstoffbrücken zu bilden, da sie eine polare Hydroxylgruppe besitzen. Auch bei den Seitenketten von Asparagin und Glutamin können Wasserstoffbrücken aufgrund ihrer Carbonyl- und Amidgruppen gebildet werden. Die Amidgruppe des Asparagins sowie die Hydroxylgruppen von Serin und Threonin können Bindungsstellen für Zuckerkomponenten sein. Die biologische Rolle von Aminosäuren, Proteinen und Peptiden für das ordnungsgemäße Funktionieren und die Regeneration des Organismus.

[caption id="attachment_628" align="aligncenter" width="600"] Abb. 3. Aminosäuren mit polaren, ungeladenen Seitenketten.[/caption]

Aminosäuren mit sauren Seitenketten

[caption id="attachment_629" align="alignleft" width="300"] Abb. 3. Aminosäuren mit sauren Seitenketten.[/caption]

Zur Gruppe der Aminosäuren mit sauren Seitenketten gehören Asparaginsäure und Glutaminsäure. In der Struktur der Seitenketten dieser Aminosäuren sind Carboxylgruppen sichtbar. Bei neutralem pH-Wert dissoziieren sie vollständig und werden zu Trägern negativer Ladung. Die vollständig ionisierten Formen von Asparaginsäure und Glutaminsäure nennen wir Aspartat und Glutamat. Die entstandenen, umgewandelten Namen nach der Ionisierung weisen darauf hin, dass sie bei physiologischem pH-Wert als Anionen vorliegen.

Die biologische Rolle von Aminosäuren, Proteinen und Peptiden für das ordnungsgemäße Funktionieren und die Regeneration des Organismus

Aminosäuren mit basischen Seitenketten

[caption id="attachment_618" align="alignright" width="207"] Abb. 4. Aminosäuren mit basischen Seitenketten.[/caption]

Zu den Aminosäuren mit basischen Seitenketten gehören: Lysin, Arginin und Histidin. Die Seitenketten dieser Aminosäuren enthalten Gruppen, die Protonen binden können. Zu diesen Gruppen gehören die ε-Aminogruppe des Lysins, die Guanidingruppe des Arginins und der Imidazolring des Histidins. Bei physiologischem pH-Wert sind die R-Gruppen von Lysin und Arginin vollständig ionisiert und tragen daher eine positive Ladung. Die freie Aminosäure Histidin hat einen leicht basischen Charakter und liegt bei physiologischem pH-Wert in neutraler Form vor. Es kann jedoch vorkommen, dass Histidin im Protein eine R-Gruppe besitzt, die je nach Umgebung des Proteins positiv geladen oder neutral ist. Dies spielt eine wichtige Rolle für die Funktion des Proteins Hämoglobin.

Proteine

Charakterisierung von Proteinen

Proteine als Kondensationspolymere von Aminosäuren, die im menschlichen Körper häufig vorkommen, sind ein grundlegender struktureller Bestandteil für seine ordnungsgemäße Funktion. Proteine, die ausschließlich aus Aminosäureresten bestehen, werden als einfache Proteine oder Proteine bezeichnet. Komplexe Proteine, Proteide, enthalten zusätzlich eine prosthetische Gruppe, die kein Proteinbestandteil ist. Als makromolekulare Produkte entstehen sie durch die Interaktion der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der α-Aminogruppe einer Aminosäure unter Bildung einer Peptidbindung. Als Polypeptide bezeichnen wir Proteine mit einem Molekulargewicht von mehr als 10.000 Dalton (Da). Alle Proteine mit einem niedrigeren Molekulargewicht werden als Oligopeptide bezeichnet.Jedes Protein hat eine Proteinkette, die aus 100 bis 1000 Aminosäureresten besteht.

[caption id="attachment_619" align="aligncenter" width="600"] Abb. 5. Allgemeine Formel für einfache Proteine.[/caption]

Primärstruktur

Die Primärstruktur einer Polypeptidkette eines bestimmten Proteins bestimmt die Reihenfolge (Sequenz) der Verbindung von Aminosäureresten in der Polypeptidkette. Die einzelnen Aminosäuren sind kovalent durch Peptidbindungen verbunden. In Proteinen kommen aufgrund der großen Kombinationsmöglichkeiten nur bestimmte Aminosäuresequenzen vor. Die Anordnung der Aminosäurereste entlang der Polypeptidkette ist nicht streng und eindeutig definiert.

Aminosäuren, die in ihrer biologischen Rolle von Aminosäuren, Proteinen und Peptiden für die ordnungsgemäße Funktion und Regeneration des Körpers Seitenketten mit saurer oder basischer Umgebung oder aromatische Ringe enthaltende Aminosäuren haben, treten häufig in Clustern auf, so dass mehrere Aminosäurereste nebeneinander vorkommen können. Am Beispiel des Proteinmoleküls Hämoglobin lässt sich die Bedeutung der Primärstruktur zeigen. In diesem Fall führt der Ersatz einer Aminosäure durch eine andere zur Bildung von pathologischem Hämoglobin. Um die Natur seiner Entstehung besser zu verstehen, wird beispielsweise an Position sechs Glutamat durch eine andere Aminosäure (Valin oder Lysin) ersetzt, was zu negativen biologischen Folgen führt. Die roten Blutkörperchen gehen in einen biologisch veränderten Zustand über, was zu einer Veränderung der Form der Blutkörperchen in eine atypische Form führt. Die Blutkörperchen werden anfällig für Hämolyse, was gleichzeitig zu einer Verringerung der Anzahl der Erythrozyten im Blut führt. Die Abbauprodukte der Erythrozyten werden von der Leber und der Milz aufgenommen, und die Konzentration des Gallenfarbstoffs Bilirubin erhöht sich durch den Abbau des Häms im Hämoglobin. Die Folge dieser Prozesse ist die Entwicklung eines Krankheitszustands, der als hämolytische Anämie bezeichnet wird.

Sekundärstruktur

Bei der Diskussion der Sekundärstruktur sind die grundlegenden Begriffe Konfiguration und Konformation. Während sich die Konfiguration auf geometrische Beziehungen zwischen bestimmten Atomgruppen bezieht, bezieht sich die Konformation auf die räumliche Struktur des Proteins. Bei der Konfiguration kommt es zu einer gegenseitigen Änderung der Struktur bereits bestehender Verbindungen, zum Beispiel bei der Umwandlung von D-Alanin in L-Arginin. Eine solche Umwandlung kann durch Brechen bestehender kovalenter Bindungen und deren Neubildung erreicht werden. Die Konformation führt dagegen nicht zum Bruch kovalenter Bindungen, sondern zum Bruch und zur Neubildung nichtkovalenter Kräfte wie Wasserstoffbrücken oder hydrophobe Wechselwirkungen. Nur einige der entstehenden Konformationen haben biologische Bedeutung.

Die häufigste Form der Sekundärstruktur von Proteinen ist die α-Helix in Form einer Spirale. Auf eine Windung der α-Helix entfallen 3,6 Aminosäurereste.

Die spezifische und von anderen unterschiedliche Spiralform ermöglicht die Bildung von Wasserstoffbrücken innerhalb der Kette und zwischen den Windungen mit maximaler Stärke aufgrund der Möglichkeit elektrostatischer Wechselwirkungen. Die Struktur der α-Helix, die die Peptidbindung der Proteinkette umfasst, ermöglicht ihre Beteiligung an der Bildung von Wasserstoffbrücken, mit Ausnahme von Bindungen unter Beteiligung von Iminogruppen des Prolins. Polypeptide, die durch Synthese aus L-Aminosäuren oder D-Aminosäuren erhalten wurden, bilden spontan eine α-Helix-Struktur. Im Fall von Polypeptiden, die aus Aminosäureracematen entstanden sind, sowie Polymere einiger Aminosäuren, z. B. Prolin oder Hydroxyprolin, haben sie nicht die Fähigkeit, diese spontan zu bilden. Zum Beispiel ist α-Keratin, ein Protein, das u.a. in Haaren vorkommt, fast vollständig von der α-Helix-Struktur umgeben, während Kollagen oder Elastin, in denen das erwähnte Prolin und Hydroxyprolin vorhanden sind, keine Fähigkeit haben, diese Struktur zu bilden.

Die zweite bekannte Form der Sekundärstruktur von Proteinen ist die β-Struktur, die auch als β-Faltblattstruktur bezeichnet wird. An der Bildung der Faltblattstruktur sind zwei oder mehr Proteinketten beteiligt. Der Verlauf der Strukturbildung kann parallel sein, wenn in den genannten Proteinketten ihre Amino- und Carboxylenden in dieselbe Richtung verlaufen, oder antiparallel, wenn diese Enden in entgegengesetzte Richtungen gerichtet sind. Die Proteinkette in der β-Struktur ist in axialer Richtung stärker gestreckt als die Kette mit α-Helix-Struktur, und auf ihrer Oberfläche entstehen Biegungen, die die Richtung, in der die lange Achse des Moleküls verläuft, umkehren und auch die Verpackung der Proteinkette in eine kompakte globuläre Form ermöglichen. In diesen Biegungen kommen oft Prolin, Glycin und Aminosäuren mit elektrisch geladenen Seitenketten vor.

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur ermöglicht die Beibehaltung der Sekundärstruktur bei der dreidimensionalen Faltung des Proteinmoleküls. Für die räumliche Packung des Proteinmoleküls ist hauptsächlich die Primärstruktur verantwortlich, indirekt auch die Sekundärstruktur. Die Tertiärstruktur wird durch Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäurereste stabilisiert, im Fall von kovalenten Bindungen, in diesem Fall Wasserstoffbrücken, sowie durch nichtkovalente Bindungen mit niedriger Energie, also Wasserstoffbrücken. In wässrigen Lösungen ist die Struktur globulärer Proteine kompakt. Hydrophobe Seitenketten von Aminosäureresten sind im Inneren des Moleküls verborgen, und hydrophile Gruppen befinden sich auf der Oberfläche des Moleküls. Polare Gruppen, einschließlich derer, die im Inneren des Moleküls verborgen sind, ermöglichen zusammen mit den Bestandteilen der Peptidbindungen die Bildung von Wasserstoffbrücken und elektrostatischen Wechselwirkungen. Die Tertiärstruktur entsteht nur dann, wenn Bindungen existieren, die die Verbindung von linear voneinander entfernten Aminosäureresten ermöglichen.

Quartärstruktur

Die letzte der vorgestellten Strukturen kommt nur in einigen Proteinen vor und bestimmt die räumliche Anordnung und Zusammensetzung der Untereinheiten in Bezug auf ein Proteinmolekül. Proteine in diesem Fall haben eine hohe Molekülmasse und bestehen aus zwei oder mehr Monomeren, also Peptidketten. In der Regel sind bei der Quartärstruktur die Proteinelemente, die an ihrer Bildung beteiligt sind, durch Wasserstoffbrücken mit niedriger Energie verbunden. In einigen Fällen wird die Struktur durch Disulfidbrücken zwischen Cysteinresten stabilisiert. Im Fall von Kollagen und Elastin sind die kovalenten Bindungen zwischen den Untereinheiten außergewöhnlich stabil. Die biologischen Eigenschaften der Quartärstruktur können durch kleine Moleküle wie allosterische Effektoren modifiziert werden. Im Fall von Hämoglobin und Enzymproteinen, insbesondere der Laktatdehydrogenase, ist die Quartärstruktur sehr gut bekannt.

Peptide

Eigenschaften der Peptide

Peptide sind chemische Verbindungen, die ähnlich wie Proteine aus Aminosäuren aufgebaut sind. Sie stehen im Mittelpunkt umfangreicher Forschung und erfüllen wichtige biologische Funktionen. Viele Hormone und Neurotransmitter sind Peptide. Endogene Peptide wirken antimikrobiell und fungieren als Abwehrsystem des Körpers. Natürlich vorkommende Peptide und ihre synthetischen Analoga werden aufgrund ihrer hohen Aktivität, geringen Toxizität und fehlenden Wechselwirkungen mit Medikamenten als attraktive Verbindungen mit therapeutischer Bedeutung angesehen. In der medizinischen Praxis finden jedoch nur wenige Peptide aufgrund ihrer biologischen Instabilität und schnellen Abbau Anwendung, aber die Peptidsynthese ermöglicht die Herstellung stabiler Formen. Dies gilt auch beispielsweise für die Synthese von Peptiden aus natürlichen Quellen, die unter anderem zur Herstellung von Impfstoffen verwendet werden. Das Produkt, das aus der Reaktion zweier Aminosäuren entsteht, wird als Dipeptid bezeichnet, wobei die Aminogruppe der einen Aminosäure und die Carboxylgruppe der anderen Aminosäure frei bleiben. Peptide, die aus wenigen bis etwa einem Dutzend Aminosäuren bestehen, werden als Oligopeptide bezeichnet, während längere Peptide, die aus mehreren Dutzend Aminosäureresten bestehen, Polypeptide genannt werden. Die Benennung der Peptide beginnt mit dem Namen des N-terminalen Aminosäurerests, gefolgt von den Namen der nachfolgenden Aminosäurereste, und endet mit dem Namen der C-terminalen Aminosäure. Die Reihenfolge der Aminosäuren wird mit drei- oder einbuchstabigen Symbolen angegeben. Peptide treten in unverzweigter Form auf und besitzen nur zwei spezifische Enden. Eines davon wird als Aminoende bezeichnet, an dem sich eine Aminosäure mit einer freien α-Aminogruppe befindet. Das andere Ende wird als Carboxylende oder C-Ende bezeichnet, an dem sich eine Aminosäure mit einer freien α-Carboxylgruppe befindet.

Peptidbindung

Kohlenstoff verbindet sich durch eine Reaktion der α-Carboxylgruppe mit dem Stickstoff der α-Aminogruppe durch eine Einfachbindung, die Peptidbindung. Es wird angenommen, dass diese Bindung in Form von zwei Strukturen entsteht, die in einem bestimmten Gleichgewicht zueinander stehen. Die Bindung C-N wechselt zu C=N und umgekehrt. Eine Rotation um die C=N-Achse ist nicht möglich, wodurch die Peptidbindung so starr ist, dass sie Eigenschaften einer Doppelbindung aufweist. Biologische Rolle von Aminosäuren, Proteinen und Peptiden für das normale Funktionieren und die Regeneration des Körpers. Im Falle der Peptidbindung unter Beteiligung der Iminogruppe von Prolin oder Hydroxyprolin mit der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure entsteht eine andere, separate Struktur. Der Stickstoff ist in diesem Fall in die Struktur des Pyrrolidinrings eingebaut, es gibt keinen Wasserstoff-Substituenten, sodass keine Rotation um die Bindungen, die in Anwesenheit von Stickstoff entstehen, möglich ist. Aminosäuren, die an der Bildung der Peptidbindung beteiligt sind, verlieren Teile von Molekülen. Dies sind -OH-Moleküle aus der Carboxylgruppe und -H-Moleküle aus der Aminogruppe. Daher werden Aminosäuren, die in Peptiden und Proteinen vorkommen, als Aminosäurereste bezeichnet. Die entstehenden Peptidbindungen sind stabil, und ihr Abbau erfolgt erst durch starke Basen und Säuren bei gleichzeitig hoher Temperatur.

[caption id="attachment_625" align="aligncenter" width="600"] Abb. 6. Entstehung der Peptidbindung.[/caption]

Biologisch aktive Peptide

Peptidhormone und Proteinhormone kommen häufig in unserer Umwelt vor. Sie waren zuvor hauptsächlich als wenig stabile Formen bekannt. Dank der Synthese kann die Peptidtherapie zunehmend gezielt und wirksam an die Bedürfnisse des Körpers angepasst werden. Daher ist es wichtig, die Hormonstimulation geschickt und sicher einzusetzen. Ein Beispiel für biologisch aktive Peptide ist Glutathion, das als Tripeptid mit einer spezifischen Struktur aus Glutamat, Cystein und Glycin aufgebaut ist. Glutamat ist die N-terminale Aminosäure. Die Verbindung von Glutamat mit Cystein ist jedoch für Peptide und Proteine untypisch, da keine α-Carboxylgruppe des Glutamats vorhanden ist, sondern eine γ-Carboxylgruppe. Glutathion kommt daher in reduzierter und oxidierter Form als γ-Glutamylcysteinylglycin vor. In reduzierter Form besitzt es eine freie Sulfhydrylgruppe, während in oxidierter Form ein Paar Wasserstoffatome von der -SH-Gruppe abgespalten wird. Die Schwefelatome bleiben wasserstofffrei, was zur Bildung einer Disulfidbrücke führt. Die Fähigkeit von Glutathion, zwischen reduzierter und oxidierter Form zu wechseln, ist für Redoxprozesse von großer Bedeutung. Ein weiteres Beispiel sind Oxytocin und Vasopressin, die als Nanopeptide von Neuronen des Hypothalamus produziert und vom hinteren Lappen der Hypophyse freigesetzt werden. Sie unterscheiden sich nur durch zwei Aminosäuren. Cystein tritt in zwei Positionen auf und führt so zur Bildung einer Disulfidbrücke. Oxytocin wirkt als Hormon, das die Kontraktionen der Gebärmutter stimuliert. Vasopressin fördert die Rückresorption von Wasser in den Nierentubuli. Vasopressin spielt auch eine wichtige Rolle bei der Regulierung der Sekretion von adrenokortikotropem Hormon (ACTH) in Stresssituationen.

Peptidhormone

Adrenokortikotropes Hormon (ACTH)

Das adrenokortikotrope Hormon ist ein Peptid aus 39 Aminosäuren, das durch den Abbau eines viel größeren Vorläufermoleküls, dem Proopiomelanokortin (POMC), entsteht. Proopiomelanokortin ist auch die Quelle anderer aktiver Peptide. Zwei Peptide sind in der Struktur von ACTH enthalten. Dazu gehören das α-melanotrope Hormon (α-MSH), das strukturell identisch mit den ersten 13 Aminosäuren von ACTH ist, und ein Peptid des Zwischenlappens der Hypophyse, das dem Kortikotropin ähnelt - Fragment 18-39 von ACTH. Die Hauptfunktion von ACTH besteht darin, die Nebennierenrinde so zu stimulieren, dass sie in der Lage ist, Steroidhormone zu produzieren. Das adrenokortikotrope Hormon ist für die Regulierung der Aktivität auf der Ebene der Fasciculata- und Retikularisschicht verantwortlich. Die biologische Aktivität von ACTH wird durch die ersten 18 Aminosäuren bestimmt. Die Regulation von ACTH erfolgt über Kortikoliberin (CRH), ein Hormon, das im Hypothalamus vorkommt und die Freisetzung von Kortikotropin durch Kortisol mittels negativer Rückkopplung steuert. Das bedeutet, dass ein Mangel an Kortisol CRH und ACTH stimuliert, während ein Überschuss die Sekretion hemmt. Durch die Freisetzung von Kortisol werden viele wichtige Lebensfunktionen reguliert, darunter die Mobilisierung des Körpers unter Stressbedingungen, der Blutdruckanstieg und die entzündungshemmende Wirkung. Da ACTH pulsartig im Tagesrhythmus freigesetzt wird, ist seine Konzentration am Morgen am höchsten, wenn sie am meisten benötigt wird, und sinkt dann im Laufe des Tages. Ein Anstieg der ACTH-Sekretion wird bei Krankheiten wie Nebenniereninsuffizienz, Morbus Cushing oder Nelson-Syndrom beobachtet.

Insulin und C-Peptid

Insulin und C-Peptid werden kontinuierlich in der Bauchspeicheldrüse produziert. Während der Insulinproduktion wird im Prozess der Biosynthese von Insulin das C-Peptid produziert. Die Pankreaszellen produzieren im ersten Schritt Preproinsulin, das durch Abspaltung von Aminosäuren zu Proinsulin weiterverarbeitet wird, das aus zwei Ketten, A und B, besteht, die durch das C-Peptid verbunden sind. Danach wird das C-Peptid von Proinsulin abgetrennt, was zur Bildung der endgültigen Insulinform führt. Sobald Glukose im Körper vorhanden ist, erhält die Bauchspeicheldrüse das Signal, die gespeicherte Insulin- und C-Peptid-Moleküle freizusetzen. Das C-Peptid bleibt in der Leber wesentlich länger als Insulin erhalten, da es dort nicht abgebaut wird. Sein Abbau erfolgt hauptsächlich in den Nieren. Sowohl bei Insulin als auch bei C-Peptid führen erhöhte oder zu niedrige Konzentrationen zur Entwicklung von Typ-I- oder Typ-II-Diabetes sowie zum Cushing-Syndrom. Schwankungen der C-Peptid-Konzentration können auch auf chronisches Nierenversagen oder das Vorhandensein von Tumoren hinweisen.

Motilin

Motilin ist ein Hormon, das mit den glatten Muskeln des Magens und des Darms in Verbindung steht und durch die Fasern des Vagusnervs gesteuert wird. Es wird in den endokrinen Zellen synthetisiert. Als Peptidhormon, das aus 22 Aminosäuren besteht, die in einer spezifischen Sequenz angeordnet sind, wird es von den Zellen des Dünndarms produziert. Es wird von den endokrinen Zellen des Magen-Darm-Systems, den M-Zellen (Mo), produziert und ist an der Regulation der Motilität des Verdauungstrakts beteiligt. Motilin ist ein wichtiges Hormon, das an der Entstehung der Phase III des Wandernden Motorkomplexes (MMC) beteiligt ist, in der der Magen und der Dünndarm die Aufgabe haben, den Magen von unnötigen Speiseresten und abgeschuppten Epithelzellen zu entleeren, indem sie die peristaltischen Bewegungen stimulieren. Das Hormon beeinflusst zusätzlich die Entleerung der Gallenblase während der interdigestiven Phase bei der höchsten Motilinkonzentration.

Glukagon

Glukagon ist eines der Hormone, das an der Regulierung des Glukosespiegels beteiligt ist, dieses Peptid wird von den endokrinen Zellen der Bauchspeicheldrüse ausgeschüttet. Es ist ein Polypeptid, das aus 29 Aminosäuren besteht und aus einem Vorläufer mit 180 Aminosäuren gebildet wird. Änderungen im Glukosespiegel ermöglichen die Ausschüttung von Glukagon. Die Produktion des Hormons Glukagon findet in den Langerhans-Inseln der Bauchspeicheldrüse statt, wo aus Proglukagon sowohl Glukagon als auch pankreatisches, Glycentin-abhängiges Polypeptid (GRPP) gebildet wird. Die Hauptaufgabe von Glukagon besteht darin, den normalen Glukosespiegel im Serum während eines Abfalls zwischen den Mahlzeiten oder bei körperlicher Anstrengung aufrechtzuerhalten. In solchen Situationen werden die Reserven aus der Leber freigesetzt, um den Körper angemessen zu schützen. Darüber hinaus kann es bei der Regulation der Nahrungsaufnahme eine Rolle spielen, wodurch das Sättigungsgefühl früher auftreten kann. Glukagon kann potenziell die Freisetzung von Ghrelin sowie die Peristaltik des Darms hemmen.

Proteinhormone

Wachstumshormon HGH

Das Wachstumshormon HGH wird auch Somatotropin genannt. Es wird von azidophilen Zellen produziert, die zum Vorderlappen der Hypophyse gehören. Das Hormon führt zu einer erhöhten Proliferation von Zellen in verschiedenen Geweben, was zu einer Zunahme ihrer Anzahl und Größe führt. HGH besteht aus 190 Aminosäuren in Form einer einfachen Polypeptidkette. Im Körper wird es pulsierend etwa alle 3-4 Stunden freigesetzt, und seine höchsten Konzentrationen werden nachts verzeichnet. Die Freisetzung des Hormons wird durch Hypothalamus-Hormone reguliert, die gegensätzliche Wirkungen haben. Zu diesen Hormonen gehören das Wachstumshormon-Releasing-Hormon GN-RH und das Hormon, das seine Freisetzung hemmt, SRIF. Während der Freisetzung von Somatotropin wird dieser Prozess durch Neurohormone reguliert: Somatoliberin (GHRH), Somatostatin (GHIH), Ghrelin, Glukokortikosteroide, Fettsäuren, Glukose, Insulin und Sexualhormone. Das Wachstumshormon reguliert Stoffwechselprozesse, die Modulation des Körperwachstums sowie die Stimulierung und Proliferation von Zellen. Die Wirkung von HGH ist ziemlich breit und umfasst unter anderem die Stimulierung des Wachstums langer Knochen, die Synthese von Nukleinsäuren und die Regulierung des Kohlenhydratstoffwechsels. Das Wachstumshormon findet breite Anwendung bei Menschen, die Sport treiben. Die Verabreichung von Somatotropin an Sportler stärkt und baut Muskeln auf und minimiert Verletzungen während des Trainings durch den Ausbau von Bindegewebe, das Knorpel bildet. Bei der Entscheidung, Wachstumshormon einzunehmen, ist es wichtig, auch andere Faktoren wie ausreichenden Schlaf und eine angemessene Ernährung zu berücksichtigen.

Schlussfolgerungen

Wie oben erwähnt, sind Aminosäuren, Proteine und Peptide an der ordnungsgemäßen Funktion des Körpers beteiligt. Im Falle von Peptiden kann man schlussfolgern, dass deren geschickte Anwendung eine sichere, effektive und zufriedenstellende Gesundheitsbehandlung ermöglicht. Unter Berücksichtigung ihrer Wirkung sind sie für fast alle Fälle und für alle Personen geeignet. Besonders empfohlen werden sie Sportlern zu Regenerations- und Präventionszwecken. Sowohl Protein- als auch Peptidhormonmängel können zu schwerwiegenden Störungen der Körperfunktion führen.

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Siehe unseren Artikel über das BPC-157 Peptid