logo_synthagen

Nocna Wyprzedaż -25% do końca stycznia tylko w godzinach 19:00-11:00.

peptyd bpc 15727

Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu

Aminokwasy o różnej długości łańcucha oraz różnej sekwencji mogą tworzyć dimery i polimery. W zależności od liczby reszt aminokwasowych zlokalizowanych na łańcuchu polimerowym, polimery dzielą się na peptydy i białka. Peptydy zawierające w swojej strukturze około 50 aminokwasów i białka zawierające w jednym lub kilku łańcuchach większą liczbę reszt aminokwasowych niż peptydy. Zarówno aminokwasy, białka i peptydy odgrywają istotną rolę w prawidłowym funkcjonowaniu organizmu. Dzięki nowoczesnym terapiom peptydowym można pozwolić na regeneracje organizmu.

Słowa kluczowe: peptyd · aminokwas · białko · helisa α · struktura β · łańcuch niepolarny ·alanina ·walina·leucyna·izoleucyna·fenyloalanina·tryptofan·metionina·prolina·glicyna·seryna·treonina·tyrozyna· cysteina·asparagina·glutamina·kwas asparaginowy·kwas glutaminowy·konfiguracja·konformacja·dipeptyd ·oligopeptyd·wiązanie peptydowe·hormon wzrostu

Wykaz skrótów: ACTH- adrenokortykotropina; CRH- kortykoliberyna; POMC- proopiomelanokortyna; MMC- wędrujący kompleks motoryczny; GRPP- glicentyno-zależny polipeptyd trzustkowy; HGH- hormon wzrostu

Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu
przedstawiona w poniższy sposób pozwoli na zapoznanie się z ich działaniem oraz możliwościami jakie ze
sobą niosą.

Charakterystyka aminokwasów

Aminokwasy jako jedne z najlepiej poznanych składników organizmów żywych, występują jako pochodne kwasów organicznych, gdzie co najmniej jeden z atomów wodoru zastępowany jest grupą aminową. Są składnikami powszechnie, występującymi w postaci wolnej jak i związanej – w przypadku peptydów czy białek. Każdy z aminokwasów, jaki występuje w białkach, z wyłączeniem proliny i hydroksyproliny, posiada grupę aminową znajdującą się przy węglu α i łańcuch boczny R, który może mieć różną budowę i jest połączony tym samym atomem węgla.

Rys.1. Ogólny wzór aminokwasu. A. W postaci wolnej B. W postaci jonu obojnaczego.

W środowisku znanych jest ok 300 aminokwasów, jednak powszechnie w nim występujących jest 22, z czego 2 dodatkowe są stosunkowo niedawno poznane i występują tylko w niektórych białkach. O obecności i umiejscowieniu w strukturze białka, poznanych już aminokwasów decydują właściwości genetyczne, w niektórych przypadkach jest to wynikiem potranslacyjnej modyfikacji reszt aminokwasowych, które wcześniej zostały wbudowane do łańcucha białkowego. Pozostałe aminokwasy mogą występować w wolnej formie bądź w połączeniach niebiałkowych. O roli aminokwasu w białku decyduje struktura jego łańcucha bocznego, poprzez co podział aminokwasów zdefiniowany jest do kilku grup, w zależności od charakteru posiadanych łańcuchów bocznych przez aminokwas.

Aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi

Do grupy aminokwasów z łańcuchami niepolarnymi należą kolejno: alanina, walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina, prolina oraz glicyna. W przypadku dwóch ostatnich wymienionych aminokwasów, występuje pewna zależność. Prolina jako nietypowy przykład nie posiada grupy α-aminowej a grupę iminową, która wbudowana jest w strukturę pierścienia pirolidynowego. Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu

Glicyna nie posiada natomiast łańcucha bocznego, gdzie zastępuje go atom wodoru. Każdy z wymienionych aminokwasów posiada niepolarny łańcuch boczny, który nie ma zdolności pozyskiwania bądź utraty protonów i nie uczestniczy w tworzeniu wiązań wodorowych czy jonowych. Łańcuch boczny najczęściej traktowany jest jako lipofilowy czyli hydrofobowy-nie wiążący wody. Łańcuchy takie unikają środowiska wodnego poprzez przyleganie do siebie i skierowane są do wnętrza cząsteczki białkowej. Gdy znajdują się w środowisku wodnym ich zachowanie najlepiej porównać do zachowania kropli oleju, łączą się w większe krople, jednocześnie zmniejszając w ten sposób kontakt z wodą.

Rys.2. Aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi.

Aminokwasy z polarnymi łańcuchami bocznymi pozbawionymi ładunku

Do grupy aminokwasów z polarnymi łańcuchami bocznymi pozbawionymi ładunku należą: seryna, treonina, tyrozyna, cysteina, asparagina i glutamina. Przedstawione aminokwasy posiadają ładunek zerowy przy środowisku o obojętnym pH, jednak w przypadku cysteiny i tyrozyny, przy zasadowym pH, mogą stracić proton. Seryna, treonina i tyrozyna zdolne są do wytworzenia wiązania wodorowego, ze względu na posiadanie polarnej grupy hydroksylowej. Również w przypadku łańcuchów bocznych asparaginy i glutaminy mogą zostać wytworzone wiązania wodorowe ze względu na posiadaną grupę karbonylową i amidową. Grupa amidowa asparaginy jak i grupy hydroksylowe seryny i treoniny mogą być miejscem wiązania składników cukrowych. Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu

Rys.3. Aminokwasy z polarnymi łańcuchami bocznymi pozbawionymi ładunku.

Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi

Rys.3. Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi.

Do grupy aminokwasów z łańcuchami kwasowymi należą, kwas asparaginowy i kwas glutaminowy. W budowie łańcuchów bocznych tych aminokwasów widoczne są grupy karboksylowe. W środowisku obojętnego pH ulegają całkowitej dysocjacji stając się nośnikami ładunku ujemnego. Całkowicie zjonizowane formy kwasów asparaginowego i kwasu glutaminowego nazywamy asparaginianem i glutaminianem. Powstałe, przekształcone nazwy, po zjonizowaniu, wskazują na to, iż w środowisku o fizjologicznej wartości pH są one anionami.

Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu

 

 

Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi

Rys.4. Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi.

Do grupy aminokwasów z łańcuchami zasadowymi należą: lizyna, arginina i histydyna. Łańcuchy boczne tych aminokwasów zawierają grupy zdolne do wiązania protonów. Do grup tych należy grupa ε-aminowa lizyny, grupa guanidynowa argininy i pierścień imidazolowy histydyny. W fizjologicznym pH grupy R lizyny i argininy zostały one całkowicie poddane jonizacji przez co zyskały ładunek dodatni. Wolny aminokwas jakim jest histydyna posiada charakter lekko zasadowy występując w środowisku w formie neutralnej, w fizjologicznym pH. Może zdarzyć się jednak tak, iż histydyna białku będzie posiadała grupę R, która jest naładowana dodatnio lub obojętną, w zależności od środowiska jakie wytwarza białko. Odgrywa to istotą rolę w funkcjonowania białka jakim jest hemoglobina.

Białka

Charakterystyka białek

Białka jako polimery kondensacyjne aminokwasów, które licznie występują w organizmie człowieka, są podstawowym składnikiem strukturalnym dla jego prawidłowego funkcjonowania. Zbudowane wyłącznie z reszt aminokwasów określane są białkami prostymi czyli proteinami. Białka złożone, proteidy, zawierają dodatkowo grupę prostetyczną nie będącą składnikiem białkowym. Jako wielkocząsteczkowe produkty, powstają w wyniku interakcji grupy α-karboksylowej aminokwasu z grupą α-aminową aminokwasu, tworząc wiązanie peptydowe. Polipeptydami możemy nazwać białka, których masa cząsteczkowa jest większa niż 10000 daltonów (Da). Wszystkie białka posiadające niższą masę cząsteczkową określamy oligopeptydami. Każde białko posiada łańcuch białkowy, na który składa się od 100 do 1000 reszt aminokwasowych.

Rys.5. Wzór ogólny białek prostych (protein).

Struktura pierwszorzędowa

Struktura pierwszorzędowa łańcucha polipeptydowego, danego białka, określa kolejność (sekwencję) połączenia reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Poszczególne aminokwasy są połączone kowalencyjnie przez wiązania peptydowe. W białkach występują tylko określone sekwencje aminokwasowe ze względu na dużą możliwość kombinacji. Rozmieszczenie reszt aminokwasowych, wzdłuż łańcucha polipeptydowego nie jest ściśle i jasno określone.

Aminokwasy, które posiadają w swojej Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu budowie łańcuchy boczne o środowisku kwasowym bądź zasadowym, czy aminokwasy zawierające pierścienie aromatyczne, najczęściej występują w skupieniach, przez co możliwe jest, iż kilka reszt aminokwasowych występuje obok siebie. Na przykładzie cząsteczki białka jaką jest hemoglobina można wskazać na istotność struktury pierwszorzędowej. W tym przypadku zastąpienie jednego aminokwasu, drugim, powoduje w następstwie powstanie hemoglobiny patologicznej. Aby lepiej zrozumieć istotę jej powstania, przykładowo, w pozycji szóstej, glutaminian zostaje zastępowany przez inny aminokwas (walina lub lizyna) co prowadzi do powstania negatywnych następstw biologicznych. Krwinki czerwone przechodzą w stan biologicznie zmieniony, doprowadzając do zmiany kształtu krwinek na nietypowy. Krwinki stają się podatne na hemolizę co powoduje jednocześnie obniżenie liczby erytrocytów we krwi. Produkty rozpadu erytrocytów są wychwytywane przez wątrobę i śledzionę a stężenie barwnika żółciowego czyli bilirubiny zostaje zwiększone w wyniku rozpadu hemu w hemoglobinie. Następstwem tych procesów jest rozwinięcie stanu chorobowego jakim jest niedokrwistość hemolityczna.

Struktura drugorzędowa

Mówiąc o strukturze drugorzędowej, podstawowym określeniem są pojęcia konfiguracji i konformacji. O ile konfiguracja odnosi się do geometrycznych powiązań między określonymi zbiorami atomów, o tyle konformacja do przestrzennej budowy białka. W przypadku konfiguracji dochodzi do wzajemnej zmiany konstrukcji powstałych już połączeń, przykładowo, przekształcenia D-alaniny w L-argininę. Konwersje taką można osiągnąć poprzez zerwanie obecnych wiązań kowalencyjnych i utworzenie ich na nowo. Konformacja nie doprowadzi natomiast do zerwania wiązań kowalencyjnych, ale do zerwania i ponownego formowania sił niekowalencyjnych czyli mostków wodorowych czy oddziaływań hydrofobowych. Znaczenie biologiczne mają tylko niektóre powstałe konformacje. Najczęściej spotykaną postacią struktury drugorzędowej białka jest helisa α w formie spirali. Na jeden skręt helisy α przypada 3,6 reszt aminokwasowych. Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu

Specyficzna i różniąca się od innych forma spiralna pozwala na wytworzenie wiązań wodorowych, wewnątrz łańcuchowych i międzyzwojowych o maksymalnej sile, ze względu na możliwość oddziaływań elektrostatycznych. Struktura helisy α obejmująca wiązanie peptydowe łańcucha białkowego, pozwala na jego uczestnictwo w tworzeniu wiązań wodorowych z wyjątkiem wiązań z udziałem grup iminowych proliny. Polipeptydy, które zostały otrzymane na drodzę syntezy z L-aminokwasów czy D-aminokwasów, samoistnie tworzą strukturę helisy α. W przypadku polipeptydów powstałych z racematów aminokwasowych oraz polimery niektórych aminokwasów np. proliny czy hydroksyproliny, nie posiadają zdolności do jej samoistnego wytworzenia. Przykładowo α-keratyna, która jest białkiem występującym m.in. we włosach i jest objęta niemalże w całości strukturą helisy α, natomiast kolagen czy elastyna, w których obecna jest wspomniana prolina i hydroksyprolina nie posiada żadnej zdolności do wytworzenia tej struktury.

Drugą poznaną postacią struktury drugorzędowej białka jest struktura β, którą określa się również strukturą harmonijki β. Podczas tworzenia struktury harmonijki udział biorą dwa lub więcej łańcuchy białkowe. Przebieg tworzenia struktury może być równoległy (paralelny) w przypadku gdy we wspomnianych łańcuchach białkowych, ich końce aminowe i karboksylowe, biegną w tym samym kierunku, bądź przeciw równoległy (antyparalelny) gdy końce te skierowane zostają w przeciwne strony. Łańcuch białkowy w strukturze β jest bardziej rozciągnięty w kierunku osiowym niż łańcuch o strukturze helisy α a na jej powierzchni wytworzone zostają zgięcia, które zmieniają kierunek w jakim przebiega długa oś cząsteczki na przeciwstawny a także umożliwiają upakowanie łańcucha białkowego w zwartą postać globularną. W zgięciach tych często występuje prolina, glicyna i aminokwasy z łańcuchami bocznymi, które posiadają ładunek elektryczny.

Struktura trzeciorzędowa

Struktura trzeciorzędowa pozwala na zachowanie struktury drugorzędowej, przy trójwymiarowym pofałdowaniu cząsteczki białka. Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu 7 Za przestrzenne upakowanie cząsteczki białka odpowiedzialna jest głównie struktura pierwszorzędowa, pośrednio również drugorzędowa. Struktura trzeciorzędowa ustabilizowana jest przez interakcje pomiędzy łańcuchami bocznymi reszt aminokwasowych, w przypadku wiązań kowalencyjnych, w tym przypadku mostków wodorowych jak i przez wiązania niekowalencyjne posiadające niską energię czyli wiązania wodorowe. W przypadku roztworów wodnych struktura białek globularnych jest zwarta. Hydrofobowe łańcuchy boczne reszt aminokwasowych są ukryte wewnątrz cząsteczki a grupy hydrofilowe znajdują się na powierzchni cząsteczki. Grupy polarne, włącznie z tymi ukrytymi we wnętrzu cząsteczki razem z elementami składowymi wiązań peptydowych pozwalają na wytworzenie wiązań wodorowych jak i oddziaływań elektrostatycznych. Struktura trzeciorzędowa powstaje tylko wtedy kiedy istnieją wiązania pozwalające na zespolenie odległych od siebie liniowo reszt aminokwasowych.

Struktura czwartorzędowa

Ostatnia z przedstawionych struktur występuje tylko w niektórych białkach i określa układ przestrzenny oraz skład podjednostkowy w odniesieniu do jednej cząsteczki białkowej. Białka w tym przypadku posiadają wysoką masę cząsteczkową i składają się z dwóch lub więcej monomerów czyli łańcuchów peptydowych. Zazwyczaj w przypadku struktury czwartorzędowej elementy białkowe biorące udział w jej tworzeniu są połączone wiązaniami wodorowymi o niskiej energii. W niektórych przypadkach struktura stabilizowana jest przez mostki disiarczkowe pomiędzy resztami cysteiny. W przypadku kolagenu i elastyny, wiązania kowalencyjne pomiędzy podjednostkami są wyjątkowo stabilne. Właściwości biologiczne struktury czwartorzędowej mogą być modyfikowane przez substancje drobnocząsteczkowe jakimi są efektory allosteryczne. W przypadku hemoglobiny oraz białek enzymatycznych, w szczególności dehydrogenazy mleczanowej struktura czwartorzędowa jest poznana bardzo dobrze. Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu

Peptydy

Charakterystyka peptydów

Peptydy są związkami chemicznymi zbudowanymi w podobieństwie białek, z aminokwasów. Są przedmiotem szerokiego zainteresowania, pełniąc ważne funkcje biologiczne. Wiele hormonów jak i neurotransmiterów jest właśnie peptydami. W przypadku endogennych peptydów działają one przeciwdrobnoustrojowo, działając jako system obronny organizmu. Naturalnie występujące peptydy oraz ich syntetyczne analogi uznawane za atrakcyjne związki o znaczeniu terapeutycznym ze względu na wysoki stopień aktywności, niską toksyczność oraz brak interakcji z lekami. W praktyce medycznej tylko kilka peptydów znajduje zastosowanie ze względu na biologiczną nietrwałość i szybki rozpad, jednak synteza peptydów pozwala na uzyskanie form stabilnych. Podobnie jest np. w przypadku syntezy peptydów z naturalnych źródeł, które wykorzystywane są m.in. do produkcji szczepionek. Produkt, jaki powstaje z reakcji dwóch aminokwasów nazywany jest dipeptydem, przy zachowaniu wolnej grupy aminowej jednego z aminokwasów i wolną grupę karboksylową drugiego aminokwasu. Peptydy, które złożone są od kilku do kilkunastu aminokwasów określane są jako oligopeptydy, natomiast dłuższe peptydy, zawierające po kilkadziesiąt reszt aminokwasowych, polipeptydami. Nazewnictwo peptydów rozpoczyna się poprzez nazwę reszty aminokwasu N-końcowego, następnie wymienia się nazwy kolejnych reszt aminokwasowych a kończy się nazwą aminokwasu C-końcowego. Za pomocą symboli trójliterowych lub jednoliterowych zapisuje się kolejność aminokwasów. Peptydy występują w formie nierozgałęzionej, posiadają jedynie dwa specyficzne końce. Jeden z nich nosi nazwę końca aminowego, gdzie występuje aminokwas z wolną grupą α-aminową. Drugi nazywany jest końcem karboksylowym lub końcem C gdzie występuje aminokwas w wolną grupą α-karboksylową.

Wiązanie peptydowe

Węgiel w wyniku reakcji grupy α-karboksylowej wiąże się z azotem grupy α-aminowej za pomocą pojedynczego wiązania, wiązania peptydowego. Przypuszczalnie uznaje się, że wiązanie to powstaje w postaci dwóch struktur, które pozostają w określonej, wzajemnej równowadze. Wiązanie C-N przechodzi w C=N oraz na odwrót. Rotacja względem osi C=N nie jest możliwa, poprzez co wiązanie peptydowe jest na tyle sztywne, iż posiada cechy wiązania podwójnego. Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu 9 W przypadku wiązania peptydowego przy udziale grupy iminowej proliny czy hydroksyproliny z grupą karboksylową innego aminokwasu powstaje inna, odrębna struktura. Azot w tym przypadku jest wbudowany w strukturę pierścienia pirolidynowego, nie występuje podstawnik wodorowy poprzez co nie ma możliwości rotacji względem wiązań, które powstają w obecności azotu. Aminokwasy, które biorą udział przy tworzeniu się wiązania peptydowego tracą fragmenty cząsteczek. Są to cząsteczki -OH z grupy karboksylowej i -H z grupy aminowej. Dlatego też aminokwasy, które znajdują się peptydach i białkach nazywamy resztami aminokwasowymi. Powstałe wiązania peptydowe są trwałe a ich rozpad może nastąpić dopiero przy działaniu mocnych zasad i kwasów przy równocześnie wysokiej temperaturze.

Rys.6. Powstawanie wiązania peptydowego.

Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu

Peptydy biologicznie aktywne

Hormony peptydowe oraz hormony białkowe powszechnie występują w otaczającym nas środowisku. Wcześniej znane w większości jako mało stabilne formy. Pod wpływem syntezy można coraz śmielej dobrać terapię peptydową, która będzie trwała i skuteczna w zależności od potrzeb organizmu. Dlatego właśnie warto umiejętnie i bezpiecznie bawić się ze stymulacją hormonów. Biorąc pod uwagę, niektóre peptydy, będące biologicznie aktywne możemy za przykład podać glutation, który będąc tripeptydem o specyficznej strukturze zbudowany jest z glutaminianu, cysteiny i glicyny. Glutaminian występuje jako aminokwas N-końcowy. Połączenie glutaminianu z cysteiną jest jednak nietypowe dla peptydów i białek, ponieważ nie występuje tutaj grupa α-karboksylowa glutaminianu tylko grupa γ-karboksylowa. Glutation, zatem występuje w formie zredukowanej i utlenionej, będąc γ-glutamylocysteinyloglicyną. W formie zredukowanej posiada wolną grupę sulfhydrylową a w formie utlenionej następuje odłączenie się pary atomów wodoru od grup –SH. Atomy siarki pozostają pozbawione wodoru czego następstwem jest utworzenie mostku disiarczkowego. Zdolności modyfikacyjne glutationu w stan utleniony czy zredukowany jest istotny przy procesach oksydacyjno-redukcyjnych. Przykładem jest również oksytocyna i wazopresyna, które będąc nanopeptydami, które są wytwarzane przez neurony podwzgórza, uwalniane przez tylny płat przysadki mózgowej, różnią się tylko dwoma aminokwasami. Cysteina występuje w dwóch pozycjach prowadząc w ten sposób do powstania mostku disiarczkowego. Oksytocyna występuje jako hormon pobudzający czynność skurczowe macicy. Wazopresyna pobudza natomiast wchłanianie wody w kanalikach nerkowych. Wazopresyna odgrywa również istotną rolę w regulacji wydzielania hormonu adrenokortykotropowego (ACTH) przy sytuacjach stresowych. Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu.

Hormony peptydowe

Hormon adrenokortykotropowy (ACTH)

Hormon adrenokortykotropowy jako 39-aminokwasowy peptyd, powstaje na skutek degradacji o wiele większej cząsteczki prekursorowej jaką jest proopiomelanokortyny (POMC). Proopiomelanokortyna występuje jako źrodło również innych aktywnych peptydów. Dwa peptydy zawarte są właśnie w strukturze ACTH. Należą do nich hormon α-melanotropowy (α-MSH), będący w strukturze identyczny z pierwszymi 13 aminokwasami ACTH i peptyd pośredniej części przysadki podobny do kortykotropiny-fragment 18-39 ACTH. Jako podstawową funkcję ACTH uważa się pobudzenie kory nadnerczy w taki sposób aby była ona zdolna do wydzielania hormonów steroidowych. Hormon adrenokortykotropowy jest odpowiedzialny za regulację czynności na poziomie warstwy pasmowatej i siatkowatej. Za aktywność biologiczną ACTH odpowiedzialnych jest pierwszych 18 aminokwasów. Regulacja ACTH odbywa się poprzez kortykoliberynę (CRH) będącej hormonem występującym w podwzgórzu, uwalniający kortykotropinę przez kortyzol za pomocą ujemnego sprzężenia zwrotnego. Oznacza to, że niedobór kortyzolu powoduje pobudzenie CRH i ACTH a jego nadmiar wydzielanie to hamuje. Tym samym uwalniając kortyzol dochodzi do regulacji wielu istotnych funkcji życiowych m.in. mobilizacja organizmu do warunków stresowych, podwyższenie ciśnienia krwi czy zdolności przeciwzapalne. Wydzielany pulsacyjnie w rytmie dobowym ACTH oznacza, iż najwyższe jego stężenie obserwuje się w godzinach porannych kiedy jest to najbardziej pożądane, następnie, wraz z upływem dnia spada. Wzrost wydzielania ACTH obserwuje się w takich przypadkach chorobowych jak niedoczynność kory nadnerczy, choroba Cushinga czy zespół Nelsona.

Insulina i peptyd C

Insulina i peptyd C są wydzielane w trzustce przez organizm człowieka cały czas. Podczas produkcji insuliny, w procesie jej biosyntezy, produkowany jest peptyd C. Komórki trzustkowe produkują w pierwszym etapie peproinsulinę poddawaną dalszej modyfikacji poprzez odłączenie aminokwasów co prowadzi do powstania proinsuliny złożonej z dwóch łańcuchów A i B, które połączone są peptydem C, następnie dochodzi do odłączenia proinsuliny peptydu C co powoduje powstanie ostatecznej formy. W momencie pojawienia się w organizmie glukozy, trzustka otrzymuje sygnał do uwolnienia ziarnistości ze zmagazynowaną cząsteczką insuliny i peptydu C. Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu. Peptyd C utrzymywany jest w wątrobie znacznie dłużej niż insulina, ze względu na to, że nie zostaje on w niej zdegradowany. Jego rozkład zachodzi głównie w nerkach. W przypadku insuliny jak i peptydu C, podwyższone lub zbyt niskie stężenie prowadzi do rozwinięcia cukrzycy typu I lub II a także chorobie Cushinga. W przypadku peptydu C wahania stężenia mogą wskazywać również na przewlekłą niewydolności nerek czy obecności przerzutów lub miejscowej wznowy guza, dlatego tak ważne jest utrzymanie prawidłowych norm ich stężenia.

Motylina

Motylina jest hormonem związanym z mięśniami gładkimi żołądka i jelit, kontrolowana przez włókna nerwu błędnego. Syntetyzowana w komórkach endokrynnych. Jako hormon peptydowy, który zbudowany jest z 22 aminokwasów zlokalizowanych w konkretnej sekwencji, produkowana jest przez komórki jelita cienkiego. Wytwarzana przez komórki endokrynne układu pokarmowego M (Mo), bierze udział w regulacji motoryki przewodu pokarmowego. Motylina jest istotnym hormonem uczestniczącym w powstaniu III fazy wędrującego kompleksu motorycznego (MMC), w której żołądek i jelito cienkie mają za zadanie opróżnić żołądek ze zbędnych resztek pokarmowych i złuszczonych komórek nabłonkowych, poprzez pobudzenie ruchów perystaltycznych. Hormon dodatkowo wpływa na opróżnianie pęcherzyka żółciowego podczas okresu między trawiennego przy najwyższym stężeniu motyliny.

Glukagon

Glukagon jest jednym z hormonów zaangażowanych w regulację stężenia glukozy, peptyd ten jest wydzielany przez komórki endokrynne trzustki. Jest on polipeptydem złożonym z 29 aminokwasów, powstałym z prekursora o budowie 180 aminokwasów. Zmiany stężenia glukozy pozwalają na wydzielanie glukagonu. Produkcja hormonu jakim jest glukagon zachodzi w wyspach trzustkowych, w których z proglukagonu powstaje glukagon jak i glicentyno-zależny polipeptyd trzustkowy (GRPP). Głównym zadaniem glukagonu jest utrzymanie prawidłowego stężenia glukozy, w surowicy, podczas jej spadku między posiłkami czy przy wysiłku fizycznym. Jego zapasy w takich sytuacjach zostają uwolnione z wątroby aby zapewnić organizmowi odpowiednią ochronę. Dodatkowo może uczestniczyć w regulacji podczas pobierania pokarmu, przez co uczucie sytości może pojawić się wcześniej. Glukagon potencjalnie może hamować uwalnianie greliny w także hamować perystaltykę jelit. Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu

Hormony białkowe

Hormon wzrostu HGH Hormon wzrostu HGH nazywany jest również somatotropiną. Wytwarzany jest przez komórki kwasochłonne, należące do przedniego płata przysadki. Hormon prowadzi do zwiększenia proliferacji komórek różnych tkanek, co skutkuje zwiększeniem ich liczby i wielkości. HGH składa się ze 190 aminokwasów w postaci prostego łańcucha polipeptydowego. W organizmie uwalniany jest pulsacyjnie co ok. 3-4 godziny a jego największe stężenia odnotowuje się porą nocną. Proces wydzielania hormonu regulowany jest przez hormony podwzgórza charakteryzujące się przeciwstawnym działaniem. Do hormonów tych należą hormon powodujący uwolnienie hormonu wzrostu GN-RH oraz hormon hamujący jego uwolnienie SRIF. Podczas uwalniania somatotropiny, proces ten regulowany jest przez neurohormony: somatoliberynę (GHRH), somatostatynę (GHIH), ghrelinę, glikokortykosteroidy, kwasy tłuszczowe, glukozę, insulinę i hormony płciowe. Hormon wzrostu reguluje procesy metaboliczne, modulację wzrostu organizmu, stymulację i proliferację komórek. Działanie HGH jest dosyć szerokie i obejmuje m.in. pobudzenie wzrostu kości długich, syntezę kwasów nukleinowych, regulację gospodarki węglowodanowej. Hormon wzrostu posiada szerokie zastosowanie wśród osób uprawiających sport. Podanie somatotropiny u sportowców wpływa na wzmocnienie, budowanie mięśni oraz minimalizację urazów podczas treningów, poprzez rozbudowywanie tkanki łącznej, która tworzy chrząstki. Przy podjęciu decyzji o przyjmowaniu hormonu wzrostu ważne jest zachowanie również innych czynników takich jak wystarczająca ilość snu czy odpowiednia dieta. Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu

Wnioski

Jak wyżej wspomniano aminokwasy, białka i peptydy biorą udział prawidłowym funkcjonowaniu organizmu. W przypadku peptydów można wywnioskować, iż umiejętne ich stosowanie pozwala na bezpieczną, dającą efekty i zadowalającą terapię zdrowotną. Biorąc pod uwagę ich działanie są one wskazane do stosowania w prawie wszystkich przypadkach i dla wszystkich osób. Szczególnie polecane są sportowcom w celach regeneracyjnych i zapobiegawczych. Niedobory zarówno hormonów białkowych jak i hormonów peptydowych prowadzić mogą do poważnych zaburzeń w funkcjonowaniu organizmu. Biologiczna rola aminokwasów, białek i peptydów w prawidłowym funkcjonowaniu i regeneracji organizmu

 

Bibliografia:

1. Bańkowski.E, Biochemia. 2020; 160(1-3):33-41
2. Dryweń.M, Dźwigała J, Znaczenie aminokwasów rozgałęzionych w żywieniu człowieka oraz w profilaktyce i przebiegu niektórych chorób. Medycyna Ogólna i Nauki o Zdrowiu; 2013; 3(1) 379-384
3. Darewicz.M, Borawska J, Minkiewicz P, Biologicznie aktywne peptydy uwalniane z białek żywności. 2015; 3(100) 26-41; DOI:10.15193/zntj/2015/100/037
4. Miyamoto.T, Detection and quantification of d-amino acid residues in peptides and proteins using acid hydrolysis. 2018; 775-782; DOI:10.1016/j.bbapap.2017.12.010
5. Bottecchia.C, Photocatalytic Modification of Amino Acids, Peptides, and Proteins. 2018; 26-42; DOI:10.1002/chem.201803074
6. Rutherfurd M, Amino acid analysis. 2009; 11.9.1-11.9.37; DOI:10.1002/0471140864.ps1109s58
7. Rob.M, Liskamp.J, Peptides and Proteins as a Continuing Exciting Source of Inspiration for Peptidomimetics. 2011; 1626-1653; DOI:10.1002/cbic.201000717
8. Lewandowski K, Lewiński A, Hormony peptydowe wydzielane w przewodzie pokarmowym. 2012: 12(1) 10-14
9. Klein A. Molekularne mechanizmy regulacji hormonalnej. Wydawnictwo Uniwersytetu Jagiellońskiego. 2010; 200-233
10. Marciniak. P, Szymczak.M, Hormony peptydowe. Postępy biologii komórki. 2011; 43-63
11. O’Neill.R, Murphy.R, Endocrinology. 2012; 30-45
12. Siewko.K, Szelachowska.M, Peptyd C jako czynnik ryzyka rozwoju cukrzycy typu 1 u krewnych I stopnia osób chorych na cukrzycę autoimmunologiczną. P2009; 60(5) 26-43
13. Romański.K, Goździewska.K, Grelina i motylina podobieństwa i różnice w regulacji aktywności motorycznej przewodu pokarmowego. 2008; 64(11) 5-19
14. Nylec.M, Olszanecka.M, Rola glukagonu w patogenezie cukrzycy typu II. 2010; 1734-3321
15. Hsiao.Y, Yamada.M, The Roles of Peptide Hormones and Their Receptors during Plant Root Development. 2020; 12(1) 22; DOI:10.3390/genes12010022
16. Imura.H, Nakai Y, Tanaka N, ACTH and related peptides. 2000; 41(5) 949-56
17. Brownstein M, Adrenocorticotropic hormone in the central nervous system. 2000; 22: 93-9
18. Itoh. A, Motilin and Clinical Application. 2001; 593-608; DOI:10.1016/S0196-9781(96)00333-6
19. Chen.C, Ghrelin and Motylin in The Gastrointestinal System. 2012; DOI:10.2174/138161212803216915
20. Drucker.D, Mechanisms of Action and Therapeutic Application of Glukagon like Peptide-1. Cell metabolism, 2018: 740-756; DOI:10.1016/j.cmet.2018.03.001
21. Bildingmaier. M, Growth hormone. 2009; 187-200
22. Lee.S, Park.H, Evaluation of the Bioefficacy of a Stabilized Form of Human Growth Hormone (SP-hGH). 2013; 45(10):722 -727; DOI:10.1055/s-0033-1345126
23. Maciejewska.Z, Korek.E, Rola hormonu wzrostu, insulinopodobnego czynnika wzrostu typu 1 oraz greliny. 2016; 216-220

Wybierz swoją walutę
0
    0
    Twój koszyk
    Twój koszyk jest pustyWróć do sklepu
      Calculate Shipping
      Zastosuj kupon